Дисциплина Биофизика белка (7 семестр)

Первичная структура 

Первичная структура белка , его линейная последовательность аминокислот определяет его нативную конформацию. Конкретные аминокислотные остатки и их положение в полипептидной цепи являются определяющими факторами, для которых части белка складываются близко друг к другу и формируют его трехмерную конформацию. Аминокислотный состав не так важен, как последовательность.  Существенным фактом фолдинга, однако, остается то, что аминокислотная последовательность каждого белка содержит информацию, которая определяет как нативную структуру, так и путь достижения этого состояния. Это не означает, что почти идентичные аминокислотные последовательности всегда укладываются одинаково.  Конформации также различаются в зависимости от факторов окружающей среды; подобные белки складываются по-разному в зависимости от того, где они находятся.

Вторичная структура 

Формирование вторичной структуры — это первый шаг в процессе сворачивания, который белок предпринимает, чтобы принять свою нативную структуру. Характерными чертами вторичной структуры являются структуры, известные как альфа-спирали и бета-листы , которые быстро складываются, потому что они стабилизированы внутримолекулярными водородными связями , как это впервые охарактеризовал Лайнус Полинг . Образование внутримолекулярных водородных связей вносит еще один важный вклад в стабильность белка.  α-спирали образуются за счет водородных связей основной цепи , образуя спиралевидную форму (см. рисунок справа). Складчатый лист β представляет собой структуру, в которой основная цепь изгибается сама по себе, образуя водородные связи (как показано на рисунке слева). Водородные связи находятся между амидным водородом и карбонильным кислородом пептидной связи . Существуют антипараллельные β-складчатые листы и параллельные β-складчатые листы, в которых стабильность водородных связей выше в антипараллельном β-листе, поскольку водородные связи образованы под идеальным углом 180 градусов по сравнению с наклонными водородными связями, образованными параллельными листами. 

Антипараллельный бета-складчатый лист, демонстрирующий водородные связи внутри основной цепи.

Формирование спирали альфа-спирали

Третичная структура

α-спирали и β-слои обычно являются амфипатическими, что означает, что они имеют гидрофильную и гидрофобную части. Эта способность помогает формировать третичную структуру белка, в которой происходит сворачивание таким образом, что гидрофильные стороны обращены к водной среде, окружающей белок, а гидрофобные стороны обращены к гидрофобному ядру белка. Вторичная структура иерархически уступает место формированию третичной структуры. Как только третичная структура белка сформирована и стабилизирована гидрофобными взаимодействиями, также может быть ковалентная связь в форме дисульфидных мостиков , образованных между двумя цистеиновыми остатками. Эти нековалентные и ковалентные контакты принимают определенную топологическое расположение в нативной структуре белка. Третичная структура белка включает одну полипептидную цепь; однако дополнительные взаимодействия свернутых полипептидных цепей приводят к образованию четвертичной структуры.

Четвертичная структура

Третичная структура может уступить место образованию четвертичной структуры в некоторых белках, что обычно включает «сборку» или «сосборку» уже свернутых субъединиц; другими словами, несколько полипептидных цепей могут взаимодействовать с образованием полностью функционального четвертичного белка.