Дисциплина Биофизика белка (7 семестр)

1. Основные функции белков

2. Аминокислотная последовательность, пространственная структура. Глобулярные, фибриллярные и мембранные белки.

3. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка.

4. Биосинтез белка; сворачивание белка in vivo и in vitro. Пост-трансляционные модификации.

5. Современные методы исследованиие структуры и динамики биомакромолекул.

6. Стериохимия L-аминокислотных остатков. Валентные связи и углы между ними Их колебение.

7. Пространственная организация структуры биополимеров.

8. Вращение вокруг валентных связей. Пептидная группа. Транс- и цис-пролины.

9. Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия.

10. Разрешенные конформации аминокислотного остатка (карты Рамачандрана для глицина, аланина, валина и пролина).

11. Водородные связи: электрическая природа, энергия, геометрия. Особенности образования в воде.

12. Формирование водородных связей в белковой цепи.

13. Гидрофобные взаимодействия.

14. Гидрофобность аминокислот и формирование третичной структуры полипептида.

15. Электрическое поле у поверхности и внутри белка.

16. Диэлектрическая проницаемость. Экранировка зарядов  солевых растворах.

17. Измерение диэлектрических полей в белках при помощи белковой инженерии.

18. Дисульфидные связи.

19. Координационные связи.

20. Вторичная структура полипептидов. Спирали: 2, 7, 3, 10, α, p, poly(Pro) II. 

21. Антипараллельная и параллельная бета-структура. Бета-изгибы.

22. Методы экспериментального обнаружения вторичной структуры.

23. Элементы статистической физики. Связь температуры с изменением энергии и энтропии.

24. Вероятности состояний с различной энергией (распределение Больцмана-Гиббса). Статистическая сумма и ее связь со свободной энергией.

25. Конформационные превращения. Понятие о фазовом переходе первого рода (переходе "все-или-ничего") и о нефазовых переходах.

26. Кинетика преодоления свободно-энергетического барьера при конформационных превращениях. Понятие о теории абсолютных скоростей реакций.

27. Свободная энергия инициации и элонгации a-спирали.

28. Теорема Ландау и не-фазовость перехода спираль-клубок.

29. Размер кооперативного участка при переходе спираль-клубок.

30. Стабильность α-спирали и β-структуры в воде.

31. Кинетика образования α-спирали в растворе.

32. Скорость образования β-структуры

33. Представление о клубке: особенности структуры. Модели Клубка

34. Свойства боковых групп аминокислотных остатков.

35. Включение аминокислотных остатков во вторичную структуру. Аланин, глицин, пролин, валин.

36. Неполярные, короткие полярные и длинные полярные боковые группы. Заряженные боковые группы. Гидрофобные поверхности на вторичных структурах в белках.

37. Фибриллярные белки, их функции:

a.   α-кератин

b.   β-фиброин шелка

c.   коллаген

38. Упаковка длинных α-спиралей и обширных β-листов.

39. Белки, образующие матрикс: эластин.

40. Генетические дефекты белков и болезни. Амилоиды.

41. Мембранные белки, особенности их строения и функции.

a. Родопсин.

b. Рецепторы и G-белки.

c. Порин.

d. Фотосинтетический центр. Понятие о туннельном эффекте

42. Понятие об электронно-конформационном взаимодействии.

43. Селективность проницаемости мембранных пор.

44. Упрощенное представление структур белковых глобул; структурные классы.

45. Строение β-белков: β-слои, их продольная и перпендикулярная упаковка.

46. Преимущественная антипараллельность β-структуры в β-белках.

47. Правопропеллерная скрученность β-листов. Топология β-белков.

48. Строение α-белков. Пучки и слои спиралей.

49. Модель квазисферической глобулы из α-спиралей.

50. Плотная упаковка при контакте α-спиралей.

51. Строение α/β-белков. Топология β-α-β субъединиц. Строение α+β белков.

52. Классификация структур белков.

53. Эволюция укладок белковых структур.

54. "Стандартные" третичные структуры. Типичность "квазислучайного" чередования аминокислот в первичных структурах глобулярных белков. Физические принципы строения белковой глобулы.

55. Основные закономерности, наблюдаемые в структурах белковых глобул. Статистика мелких деталей белковых структур.

56. «Энергетические» и «энтропийные» дефекты. «Принцип множественности».

57.  Вторичная структура случайных и квазислучайных аминокислотных последовательностей.

58.  Доменное строение стабильных пространственных структур длинных квазислучайных последовательностей.

59. Квази-Больцмановская статистика мелких деталей белковых структур.

60. Влияние стабильности структурного элемента на строгость отбора первичных структур.

61. Влияние «энтропийного» эффектана стабильность нативной структуры белка. Связь «энтропийных» дефектов с «энергетическими».

62. Слоевая структура глобулы.

63. Отбор «белковоподобных» случайных последовательностей в белковой инженерии.